Proteína G (Streptococcus)

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Non confundir coa proteína transdutora de sinais chamada Proteína G.

A proteína G de estreptococos é unha proteína bacteriana que se liga a inmunoglobulinas, que expresan os estreptococos dos grupos C e G, similar á chamada proteína A pero con diferentes especificidades. É unha proteína da superficie celular de 65-kDa (proteína G G148) e 58 kDa (proteína G C40)[1] que ten aplicacións na purificación de anticorpos ao unirse ás rexións Fab e Fc dos mesmos. A molécula nativa tamén se une á albumina, e como a albumina sérica é un contaminante importante das fontes de anticorpos, o sitio de unión coa albumina foi eliminado nas formas recombinantes da proteína G.

Outras proteínas que se ligan a anticorpos[editar | editar a fonte]

Ademais da proteína G, outras proteínas bacterianas que se unen ás inmunoglobulinas como a proteína A, a proteína A/G e a proteína L son todas utilizadas comunmente para purificar, inmobilizar ou detectar as inmunoglobulinas. Cada unha destas proteínas que se ligan ás inmunoglobulinas ten un perfil diferente de unión aos anticorpos en canto á porción do anticorpo que recoñecen e a especie e tipo de anticorpos aos que se unen.

Pregamento do dominio B1 da proteína G[editar | editar a fonte]

Unha simulación por métodos ''ab initio'' do dominio B1 da proteína G demostra que, como xa suxerían resultados anteriores, esta proteína inicia o seu pregamento por medio dun evento de nucleación nos residuos de aminoácidos da parte central hidrofóbica seguido de pequenos axustes.[2] Os eventos de pregamento son os seguintes:

  1. Fórmase unha forquita β estabilizada polos residuos W43, Y45, e F52.
  2. Refórzanse os contactos entre o residuo F30, nunha hélice α, e a forquita β.
  3. Ten lugar a nucleación da folla β que empeza desde os residuos L5 e F52.
  4. O último residuo de nucleación, o Y3, axuda a formar a parte central da folla β, orixinando unha proteína globular.

O dominio B1 da proteína G (ou GB1) utilízase a miúdo como parte dunha proteína de fusión para manter os outros dominios en solución durante experimentos en solución (por exemplo na NMR). Moitos dominios previamente insolubles fanse solubles ao fusionalos co dominio GB1.[3] O dominio consta de 56 residuos de aminoácidos.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Sjobring U, Bjorck L, Kastern W, et al (1991). "Streptococcal protein G. Gene structure and protein binding properties". J Biol Chem 266 (1): 399–405. PMID 1985908.
  2. Kmiecik S, Kolinski A (Feb 2008). "Folding pathway of the b1 domain of protein G explored by multiscale modeling". Biophys J 94 (3): 726. DOI:10.1529/biophysj.107.116095. PMC 2186257. PMID 17890394. http://scivee.tv/node/3303.
  3. Yuan Cheng, Dinshaw J Patel, An efficient system for small protein expression and refolding, Biochemical and Biophysical Research Communications, Volume 317, Número 2, 30 abril 2004, Páxinas 401-405