Plastocianina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Estrutura da plastocianina (de PDB 3BQV.

A plastocianina é unha importante proteína que contén cobre implicada na transferencia de electróns na fase luminosa da fotosíntese. A proteína é monomérica, contén 99 aminoácidos na maioría das plantas vasculares e ten un peso molecular de arredor 10.500 Da. Forma parte da familia da plastocianina de proteínas unidas ao cobre.

Función[editar | editar a fonte]

Na fotosíntese a plastocianina funciona como un axente intermedio que transfire electróns entre o citocromo f (pertencente ao complexo citocromo b6f do fotosistema II) e o P700+ do fotosistema I. O complexo do citocromo b6f e o P700+ son ambos os dous proteínas unidas á membrana que teñen algúns residuos expostos na cara luminal da membrana dos tilacoides dos cloroplastos. O citocromo f actúa como doante de electróns e o P700+ como aceptor desde a plastocianina reducida.

Estrutura[editar | editar a fonte]

Sitio do cobre na plastocianina no que se indican os catro aminoácidos que se unen ao metal.

A plastocianina foi a primeira proteína do cobre azul que foi caracterizada por cristalografía de raios X. A estrutura terciaria é un barril beta común nas proteínas que se unen a outras proteínas. [1]

Aínda que a superficie molecular das plastocianinas é diferente en plantas, algas, e cianobacterias, a estrutura do sitio de unión do cobre conservouse constante en xeral. O sitio de unión ao cobre descríbese como unha "pirámide trigonal distorsionada". O plano trigonal da base da pirámide está composto por dous átomos de nitróxeno (N1 e N2) pertencentes a distintas histidinas e un xofre (S1) pertencente a unha cisteína. O xofre (S2) dunha metionina axial forma o ápice da pirámide (vértice superior). A "distorsión" ocorre nas lonxitudes dos enlaces entre os ligandos cobre e xofre. O contacto Cu-S1 é máis curto (207 picómetros) ca o Cu-S2 (282 pm). O enlace máis alongado Cu-S2 desestabiliza a forma do CuII e incrementa o potencial redox da proteína. A cor azul (cun pico de absorción de 597 nm) débese ao enlace Cu-S1 no cal ocorre a transferencia de carga de S a Cudx2-y2. [2]

Na forma reducida da plastocianina, a His-87 protónase cun pKa de 4,4. A protonación impide que actúe como ligando e a xeometría do sitio do cobre faise planar trigonal.

A superficie molecular da proteína preto do sitio de unión do cobre varía lixeiramente, pero todas as plastocianinas teñen unha superficie hidrofóbica que rodea a histidina exposta do sitio de unión do cobre. Nas plastocianinas de plantas, hai residuos ácidos localizados a cada lado da moi conservada tirosina-83. As plastocianinas de algas, xunto coas das plantas vasculares da familia Apiaceae, conteñen residuos ácidos similares pero teñen diferente forma á típica das plantas, xa que carecen dos residuos 57 e 58. Nas cianobacterias, a distribución dos residuos cargados da superficie é diferente do presente en eucariotas e as variacións entre as diferentes especies de bacterias é grande. Moitas plastocianinas de cianobacterias teñen 107 aminoácidos. Aínda que as zonas ácidas non están conservadas nas bacterias, as zonas hidrofóbicas están sempre presentes. Estas zonas ácidas e hidrofóbicas crese que son sitios de recoñecemento/unión para as outras proteínas implicadas na transferencia de electróns.

A plastocianina é soluble en auga. Está codificada no núcleo celular pero cumpre as súas funcións no lume tilacoidal do cloroplasto, polo que debe atravesar tres membranas para chegar ao seu destino. [3]

Reaccións[editar | editar a fonte]

A plastocianina (Cu2+Pc) é reducida polo citocromo f segundo a seguinte reacción:

Cu2+Pc + e- → Cu+Pc

Despois da disociación, o Cu+Pc difunde a través da luz tilacoidal ata que se produce o recoñecemento/unión co P700+. O P700+ oxida o Cu+Pc segundo a seguinte reacción:

Cu+Pc → Cu2+Pc + e-

O potencial redox é de arredor de 370 mV [4] e o pH isoeléctrico é de arredor de 4. [5]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Hans Freeman, J. M. Guss (2001). "Plastocyanin". Handbook of metalloproteins. 2. Chichester: John Wiley & Sons. pp. 1153–69. ISBN 0-471-62743-7. 
  2. Gewirth AA, Solomon EI (June 1988). "Electronic structure of plastocyanin: excited state spectral features". J Am Chem Soc 110: 3811–9. DOI:10.1021/ja00220a015. http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ja00220a015. 
  3. Zeiger, E. Taiz, L. Plant Physiology 4ta edición
  4. Anderson GP, Sanderson DG, Lee CH, Durell S, Anderson LB, Gross EL (December 1987). "The effect of ethylenediamine chemical modification of plastocyanin on the rate of cytochrome f oxidation and P-700+ reduction". Biochim. Biophys. Acta 894 (3): 386–98. DOI:10.1016/0005-2728(87)90117-4. PMID 3689779. 
  5. Ratajczak R, Mitchell R, Haehnel W (1988). "Properties of the oxidizing site of Photosystem I". Biochim. Biophys. Acta 933: 306–318. DOI:10.1016/0005-2728(88)90038-2. 

Bibliografía[editar | editar a fonte]

  • Berg, Jeremy Mark; Lippard, Stephen J. (1994). "Blue Copper Proteins". Principles of bioinorganic chemistry. Sausalito, Calif: University Science Books. pp. 237–242. ISBN 0-935702-72-5. 
  • Sato K, Kohzuma T, Dennison C (February 2003). "Active-site structure and electron-transfer reactivity of plastocyanins". J. Am. Chem. Soc. 125 (8): 2101–12. DOI:10.1021/ja021005u. PMID 12590538.