Hemo O

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Hemo O
Identificadores
Número CAS 137397-56-9
PubChem 6323367
MeSH heme+O
Propiedades
Fórmula molecular C49H58O5N4Fe
Masa molecular 838,854 g/mol

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Referencias

O hemo O[1] é un tipo de grupo hemo asociado a proteínas, formado por un anel porfirínico cun átomo de ferro central. Está moi relacionado co hemo A, do que se diferencia en que ten un grupo metilo na posición 8 do anel en lugar do grupo formilo que presenta o hemo A. Non hai diferenza na cadea isoprenoide situada en posición 2, que é a mesma en ambos os dous.

O hemo O aparece en diversos organismos procariotas e eucariotas. O hemo O encontrado na bacteria Escherichia coli[2] funciona de maneira similar ao hemo A dos mamíferos na redución do oxíxeno.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Trátase da letra O e non do número cero (0).
  2. Myles R. Cheesman, Vasily S. Oganesyan, Nicholas J. Watmough, Clive S. Butler, and Andrew J. Thomson (2004). "The Nature of the Exchange Coupling between High-Spin Fe(III) Heme o3 and CuB(II) in Escherichia coli Quinol Oxidase, Cytochrome bo3:  MCD and EPR Studies". J. Am. Chem. Soc. 126: 4157–4166. DOI:10.1021/ja038858m. http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ja038858m. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]

  • MeSH name - Heme O
  • Morrison MS, Cricco JA, Hegg EL. The biosynthesis of heme O and heme A is not regulated by copper. Biochemistry. 2005 Sep 20;44(37):12554-63. PMID 16156667. [1].
  • Khalimonchuk O, Kim H, Watts T, Perez-Martinez X, Winge DR. Oligomerization of heme o synthase in cytochrome oxidase biogenesis is mediated by cytochrome oxidase assembly factor Coa2. J Biol Chem. 2012 Aug 3;287(32):26715-26. doi: 10.1074/jbc.M112.377200. Epub 2012 Jun 5. PMID 22669974. [2]
  • W. Wu , C. K. Chang , C. Varotsis , G. T. Babcock , A. Puustinen , M. Wikstrom. Structure of the heme o prosthetic group from the terminal quinol oxidase of Escherichia coli. J. Am. Chem. Soc., 1992, 114 (4), pp 1182–1187. DOI: 10.1021/ja00030a009. Publication Date: February 1992. [3]
  • Tatsushi Mogi. Over-Expression and Characterization of Bacillus subtilis Heme O Synthase. The Journal of Biochemistry. Acepted, January 31, 2009. [4]