Coilina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.

A coilina é unha proteína que nos humanos está codificada polo xene COIL.[1][2]

A proteína coilina é un dos principais compoñentes dos corpos de Cajal. A coilina recibe o seu nome da forma enrolada que teñen os corpos de Cajal onde se atopan (do inglés coil, enrolar). Foi identificada inicialmente utilizando soro autoinmune humano. Os corpos de Cajal son suborgánulos celulares que se encontran no núcleo en número variable e con diversa composición, que están implicados na modificación postranscricional de ARNs nucleares pequenos e ARN nucleolares pequenos. Ademais do seu papel estrutural, a coilina actúa como un pegamento que conecta os corpos de Cajal co nucléolo. O extremo N-terminal da coilina dirixe a súa propia oligomerización e o extremo C-terminal inflúe no número de corpos nucleares que se ensamblan por célula. A metilación e fosforilación diferencial da coilina inflúe probablemente na súa localización entre os corpos nucleares e a composición e ensamblaxe dos corpos de Cajal. O xene da coilina ten pseudoxenes nos cromosomas 4 e 14.[2]

Para estudar os corpos de Cajal, pode facerse que a coilina se combine coa proteína fluorescente verde (GFP) para formar a proteína híbrida coilina-GFP. Esta proteína híbrida pode despois utilizarse para localizas os corpos de Cajal en exame microscópico, que xeralmente están preto do nucléolo do célula. Outras proteínas que forman parte dos corpos de Cajal son as ribonucleoproteínas nucleares pequenas (snRNP) e as ribonucleoproteínas nucleolares pequenas (snoRNP).

Interaccións[editar | editar a fonte]

A coilina presenta interaccións coa SMN1,[3][4] a SNRPB,[4] a fosfoproteína nucleolar p130[5] e a ataxina 1.[6][7]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Chan EK, Takano S, Andrade LE, Hamel JC, Matera AG (Dec 1994). "Structure, expression and chromosomal localization of human p80-coilin gene". Nucleic Acids Res 22 (21): 4462–9. PMC 308480. PMID 7971277. doi:10.1093/nar/22.21.4462. 
  2. 2,0 2,1 "Entrez Gene: COIL coilin". 
  3. Hebert, Michael D; Shpargel Karl B, Ospina Jason K, Tucker Karen E, Matera A Gregory (Sep 2002). "Coilin methylation regulates nuclear body formation". Dev. Cell (United States) 3 (3): 329–37. ISSN 1534-5807. PMID 12361597. doi:10.1016/S1534-5807(02)00222-8. 
  4. 4,0 4,1 Hebert, M D; Szymczyk P W, Shpargel K B, Matera A G (Oct 2001). "Coilin forms the bridge between Cajal bodies and SMN, the spinal muscular atrophy protein". Genes Dev. (United States) 15 (20): 2720–9. ISSN 0890-9369. PMC 312817. PMID 11641277. doi:10.1101/gad.908401. 
  5. Isaac, C; Yang Y, Meier U T (Jul 1998). "Nopp140 functions as a molecular link between the nucleolus and the coiled bodies". J. Cell Biol. (UNITED STATES) 142 (2): 319–29. ISSN 0021-9525. PMC 2133063. PMID 9679133. doi:10.1083/jcb.142.2.319. 
  6. Hong, Sunghoi; Ka Sojeong, Kim Sungjo, Park Yongjae, Kang Seongman (May 2003). "p80 coilin, a coiled body-specific protein, interacts with ataxin-1, the SCA1 gene product". Biochim. Biophys. Acta (Netherlands) 1638 (1): 35–42. ISSN 0006-3002. PMID 12757932. doi:10.1016/S0925-4439(03)00038-3. 
  7. Hong, Sunghoi; Lee Soyeon, Cho Ssang-Goo, Kang Seongman (Jun 2008). "UbcH6 interacts with and ubiquitinates the SCA1 gene product ataxin-1". Biochem. Biophys. Res. Commun. (United States) 371 (2): 256–60. PMID 18439907. doi:10.1016/j.bbrc.2008.04.066. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Bibliografía[editar | editar a fonte]