Citocromo b559
| Citocromo b559, subunidades alfa (xene psbE) e beta (xene psbF) | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Estrutura do fotosistema II de Thermosynechococcus elongatus.[1] | |||||||||||
| Identificadores | |||||||||||
| Símbolo | Cytochrom_B559 | ||||||||||
| Pfam | PF00283 | ||||||||||
| InterPro | IPR013081 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00464 | ||||||||||
| OPM superfamily | 2 | ||||||||||
| OPM protein | 2axt | ||||||||||
| |||||||||||
| Porción luminal do citocromo b559, sudunidade alfa (xene psbE) | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Estrutura do fotosistema II de Thermosynechococcus vulcanus.[2] | |||||||||||
| Identificadores | |||||||||||
| Símbolo | Cytochrom_B559a | ||||||||||
| Pfam | PF00284 | ||||||||||
| InterPro | IPR013082 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00464 | ||||||||||
| OPM superfamily | 2 | ||||||||||
| OPM protein | 2axt | ||||||||||
| |||||||||||
O citocromo b559 é un importante compoñente do fotosistema II, que intervén na fotosíntese, onde parece que realiza transportes de electróns secundarios para protexer ao fotosistema de danos producidos pola luz.
O fotosistema II[editar | editar a fonte]
O fotosistema II é un complexo pigmento-proteína de múltiples subunidades, que contén polipéptidos intrínsecos e extrínsecos da membrana fotosintética.[3][4] No núcleo deste complexo, os pigmentos clorofilas e beta-carotenos están unidos principalmente a proteínas da antena do fotosistema CP43 (PsbC) e CP47 (PsbB), as cales pasan a enerxía de excitación ás proteínas do centro de reacción do fotosistema D1 (Qb, PsbA) e D2 (Qa, PsbD), as cales se unen a todos os cofactores activos redox implicados no proceso de conversión de enerxía. O complexo de evolución do oxíxeno do fostosistema II (OEC, oxygen-evolving complex) proporciona electróns para volver reducir o centro de reacción do fotosistema II e oxidar dúas moléculas de auga para recuperar o seu estado inicial reducido. Consta de OEE1 (PsbO), OEE2 (PsbP) e OEE3 (PsbQ). As restantes subunidades do fotosistema II son de baixo peso molecular (menos de 10 kDa), e están implicadas na ensamblaxe do fotosistema II, estabilización, dimerización, e fotoprotección.[5]
Función do citocromo b559 no fostosistema[editar | editar a fonte]
O citocromo b559, que forma parte do núcleo do centro de reacción do fotosistema II é un heterodímero composto por unha subunidade alfa (PsbE), outra beta (PsbF), e un cofactor hemo. Dous residuos de histidina de cada subunidade coordinan o hemo. Aínda que o citocromo b559 é unha proteína activa redox, é improbable que estea implicada no transporte primario de electróns do fostosistema II debido ás súas cinéticas moi baixas de fotooxidación e fotorredución. Crese máis ben, que o citocromo b559 podería participar nunha vía de transporte de electróns secundaria que axuda a protexer o fotosistema II de danos producidos pola luz. O citocromo b559 é esencial para a ensamblaxe do PSII.[6]
O dominio N-terminal do citocromo B559 na subunidade alfa aparece xunto cun dominio luminal (InterPro IPR013082), mentres que na subunidade beta aparece só.
Formas do citocromo b559[editar | editar a fonte]
O citocromo b559 pode existir en tres formas, cada unha co seu característico potencial de oxidorredución. Estas formas poden ter un potencial moi baixo, ≤ cero mV; ou baixo a 60 mV; ou alto (HP) a 370 mV. Hai tamén unha forma de potencial intermedio que ten un potencial redox a pH 6,5-7,0 que vai de 170 a 240 mV. Nos OECs dos centros de reacción, máis da metade do citocromo b559 está na forma de alto potencial. Nos centros de reacción do fotosistema II que non son OECs nos que se diminuíu o manganeso, o citocromo b559 está xeralmente na forma de baixo potencial.[7]
Notas[editar | editar a fonte]
- ↑ Loll B, Kern J, Saenger W, Zouni A, Biesiadka J (December 2005). "Towards complete cofactor arrangement in the 3.0 A resolution structure of photosystem II". Nature 438 (7070): 1040–4. PMID 16355230. doi:10.1038/nature04224.
- ↑ Kamiya N, Shen JR (January 2003). "Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II from Thermosynechococcus vulcanus at 3.7-A resolution". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (1): 98–103. PMC 140893. PMID 12518057. doi:10.1073/pnas.0135651100.
- ↑ Kamiya N, Shen JR (2003). "Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II from Thermosynechococcus vulcanus at 3.7-A resolution". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (1): 98–103. PMC 140893. PMID 12518057. doi:10.1073/pnas.0135651100.
- ↑ Blankenship RE, Raymond J (2004). "The evolutionary development of the protein complement of photosystem 2". Biochim. Biophys. Acta 1655 (1-3): 133–139. PMID 15100025. doi:10.1016/j.bbabio.2003.10.015.
- ↑ Schroder WP, Shi LX (2004). "The low molecular mass subunits of the photosynthetic supracomplex, photosystem II". Biochim. Biophys. Acta 1608 (2-3): 75–96. PMID 14871485. doi:10.1016/j.bbabio.2003.12.004.
- ↑ Burda K, Kruk J, Borgstadt R, Stanek J, StrzaBka K, Schmid GH, Kruse O (2003). "Mössbauer studies of the non-heme iron and cytochrome b559 in a Chlamydomonas reinhardtii PSI- mutant and their interactions with alpha-tocopherol quinone". FEBS Lett. 535 (1-3): 159–165. PMID 12560096. doi:10.1016/S0014-5793(02)03895-4.
- ↑ Mizusawa N, Yamashita T, Miyao M (1999). "Restoration of the high-potential form of cytochrome b559 of photosystem II occurs via a two-step mechanism under illumination in the presence of manganese ions". BBA 1410 (3): 273–286. PMID 10082793. doi:10.1016/S0005-2728(99)00005-5.