Citocromo b5

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
1jex cyto b5.png
Citocromo b5 de rata unido ao hemo
Citocromo b5
Identificadores
Símbolo CYB5A
Símbolos alt. CYB5
Entrez 1528
HUGO 2570
OMIM 250790
PDB 1JEX
RefSeq NM_001914
UniProt P00167
Outros datos
Locus Cr. 18 q23
Citocromo b5
Identificadores
Símbolo Cyt_B5
Pfam PF00173
InterPro IPR001199
PROSITE PDOC00170

Os citocromos b5 son hemoproteínas transportadoras de electróns moi ubicuas, que se encontran en animais, plantas, fungos e bacterias fotosintéticas púrpuras. As variantes microsómicas e mitocondriais están unidas a membrana, mentres que as de bacterias, eritrocitos e outros tecidos son hidrosolubles. A familia das proteínas similares ao citocromo b5 comprende (ademais dos propios citocromos b5) dominios de hemoproteínas asociados covalentemente con outros dominios redox no flavocitocromo citocromo b2 (L-lactato deshidroxenase (EC 1.1.2.3), sulfito oxidase (EC 1.8.3.1 1.8.3.1), nitrato redutases de plantas e fungos (EC 1.7.1.1, EC 1.7.1.2, EC 1.7.1.3), e as proteínas de fusión de plantas e fungos citocromo b5/acil lípido desaturase.

Estrutura[editar | editar a fonte]

Coñécense as estruturas tridimensionais de varios citocromos b5 e do flavocitocromo b2 de lévedos. O pregamento pertence ao tipo α+β, con dous núcleos hidrofóbicos en cada lado da folla β. O núcleo hidrofóbico máis grande constitúe o peto para a unión do hemo, pechado en cada lado por un par de hélices conectadas por un xiro. O núcleo hidrofóbico máis pequeno pode ter só un papel estrutural e está formado por segmentos N-terminais e C-terminais próximos espacialmente. Dous residuos de histidina proporcionan o quinto e o sexto ligandos do hemo, e o bordo propionato do grupo hemo sitúase na abertura da fenda onde está o hemo. Hai dous isómeros do citocromo b5, denominados formas A (maior) e B (menor), que difiren por unha rotación de 180° do hemo arredor dun eixe definido polos carbonos α- e γ-meso.

Citocromo b5 nalgunhas reaccións bioquímicas[editar | editar a fonte]

EC 1.6.2.2 citocromo-b5 redutase

NADH + H+ + 2 ferricitocromo b5 → NAD+ + 2 ferrocitocromo b5

EC 1.10.2.1 L-ascorbato—citocromo-b5 redutase

L-ascorbato + ferricitocromo b5 → monodeshidroascorbato + ferrocitocromo b5

EC 1.14.18.2 CMP-N-acetilneuraminato monooxixenase

CMP-N-acetilneuraminato + 2 ferrocitocromo b5 + O2 + 2 H+ → CMP-N-glicoloilneuraminato + 2 ferricitocromo b5 + H2O

EC 1.14.19.1 estearoíl-CoA 9-desaturase

estearoíl-CoA + 2 ferrocitocromo b5 + O2 + 2 H+ → oleoíl-CoA + 2 ferricitocromo b5 + H2O

EC 1.14.19.3 linoleoíl-CoA 9-desaturase

linoleoíl-CoA + 2 ferrocitocromo b5 + O2 + 2 H+ → γ-linolenoíl-CoA + 2 ferricitocromo b5 + H2O

Referencias[editar | editar a fonte]

  • Lederer, F. (1994). "The cytochrome b5-fold: an adaptable module". Biochimie 76 (7): 674–692. DOI:10.1016/0300-9084(94)90144-9. PMID 7893819.
  • Napier, J.A., Michaelson, L.V. and Sayanova, O. (2003). "The role of cytochrome b5 fusion desaturases in the synthesis of polyunsaturated fatty acids". Prostaglandins, Leukotrienes and Essential Fatty Acids 68 (2): 135–143. DOI:10.1016/S0952-3278(02)00263-6. PMID 12538077.
  • Rivera, M., Barillas-Mury, C., Christensen, K.A., Little, J.W., Wells, M.A. and Walker, F.A. (1992). "Gene synthesis, bacterial expression, and 1H NMR spectroscopic studies of the rat outer mitochondrial membrane cytochrome b5". Biochemistry 31 (48): 12233–12240. DOI:10.1021/bi00163a037. PMID 1333795.
  • Schenkman, J.B. and Jansson, I. (2003). "The many roles of cytochrome b5". Pharmacol. Ther. 97 (2): 139–152. DOI:10.1016/S0163-7258(02)00327-3. PMID 12559387.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]

  • PDB 1B5A - Estrutura do citocromo b5 de rata (forma A)
  • PDB 1B5B - Estrutura do cotocromo b5 de rata (forma B)
  • PDB 1CXY - Estrutura de raios X do citocromo b558 de Ectothiorhodospira vacuolata
  • OMIM 250790 - Methemoglobinemia debido a unha debiciencia no citocromo b5.